กรด อามิโน

กรด อามิโน

กรดอามิโน( amino acid) คือ ชีวโมเลกุลที่มีทั้งหมู่ฟังก์ชันอามิโนและคาร์บอกซิลเป็นส่วนประกอบ กรดอามิโนเป็นองค์ประกอบสำคัญของโปรตีนซึ่งเป็นส่วนประกอบสำคัญที่มีอยู่ในสิ่งมีชีวิตทุกชนิด ในวิชาชีวเคมี คำว่า "กรดอามิโน" มักหมายความถึงกรดอามิโนแบบแอลฟา (alpha animo acids) ซึ่งเป็นกรดอามิโนที่ทั้งหมู่อามิโนและหมู่คาร์บอกซิลติดอยู่กับคาร์บอนอะตอมเดียวกัน เรียกว่า α-คาร์บอน

เรซิดีวของกรดอามิโน (amino acid residue) คือกรดอามิโนที่ถูกดึงโมเลกุลของน้ำออกไปหนึ่งโมเลกุล (ไฮโดรเจนไอออนหนึ่งไอออนจากหมู่อามิโน และไฮดรอกไซด์ไอออนหนึ่งไอออนจากหมู่คาร์บอกซิล) เรซิดีวของกรดมักเกิดขึ้นในขณะสร้างพันธะเปปไทด์

โครงสร้างทั่วไป

                     H     O

                     |    /

                        H3N+_C_C

                     |    \ 

                                    CH2       O

                                     |

                        

                      Phenylalanine

ฟีนิลอะลานีน เป็นหนึ่งในกรดอามิโนมาตรฐาน

กรดอามิโนเป็นหน่วยก่อสร้างโครงสร้างพื้นฐานของโปรตีน โดยสร้าง พอลิเมอร์ ที่เป็นโซ่สั้นๆ เรียกว่า เปปไทด์ หรือ พอลิเปปไทด์ และกลายเป็นโครงสร้างที่เรียกว่าโปรตีน โครงสร้างทั่วไปของโปรตีโนเจนิก แอลฟ่า อามิโน แอซิด คือ:

   COOH

   |

 H-C-R

   |

   NH2

หมู่ "R" แทน โซ่ข้าง (side chain) หรือหมู่ฟังก์ชัน ซึ่งมีความเฉพาะสำหรับกรดอามิโนแต่ละตัว กรดอามิโนแบ่งตามคุณสมบัติของหมู่ฟังก์ชัน ได้เป็น ^[1]

• หมู่ฟังชั่นไม่มีขั้ว และไม่ชอบน้ำ (hydrophobic) ได้แก่ ไกลซีน อะลานีน วาลีน ลิวซีน ไอโซลิวซีน และโพรลีน กรดอามิโนเหล่านี้มีบทบาทในการทำปฏิกิริยากับส่วนที่ไม่ชอบน้ำของโปรตีน และเพิ่มความยืดหยุ่นของโปรตีน
• หมู่ฟังก์ชันเป็นอะโรมาติก ไฮโดรคาร์บอน ได้แก่ ฟีนิลอะลานีน ไทโรซีน และทริปโตแฟน มีบทบาทในการเพิ่มความแข็งแรงของโปรตีนโดยการซ้อนทับกับของวงแหวนอะโรมาติกซึ่งมีความคงตัว
• หมู่ฟังก์ชันมีขั้ว ไม่มีประจุ ได้แก่ เซอรีน ทรีโอนีน ซิสทีอีน เมทไทโอนีน กลูตามีน แอสปาราจีน หมู่ฟังก์ชันเหล่านี้ชอบน้ำ (hydrophilic) และละลายในน้ำได้ดี
• หมู่ฟังก์ชันประจุลบ ได้แก่ แอสปาเตต และกลูตาเมต โดยจะแตกตัวให้ประจุลบที่ pH 7
• หมู่ฟังก์ชันประจุบวก ได้แก่ ไลซีน อาร์จินีน ฮิสทีดีน โดยจะแตกตัวให้ประจุบวกที่ pH 7

 กรดอามิโนที่นอกเหนือจากกรดอามิโนมาตรฐาน

กรดอามิโน 20 ตัวถูกตั้งรหัสโดยมาตรฐานรหัสพันธุกรรม และถูกเรียกว่า โปรตีโนเจนิก หรือกรดอามิโนมาตรฐาน นอกเหนือจากกรดอามิโน 20 ชนิดที่เป็นองค์ประกอบของโปรตีนแล้ว ยังพบกรดอามิโนอื่นๆอีก เช่น

• ในโครงสร้างของโปรตีน มีกรดอามิโนที่ดัดแปลงโครงสร้างไปจากกรดอามิโน 20 ชนิดข้างต้น ตัวอย่างเช่น
• เดสโมซิน (desmosine) พบในเส้นใยอีลาสติน
• ซีลีโนซิสทีอีน มีหมู่ Se แทนที่ O ในโมเลกุลของซิสทีอีน พบในโมเลกุลของเอนไซม์ กลูตาไทโอน เปอรอกซิเดส (Glutathione peroxidase)
• ไทโรซีน (thyrosine) พบในไทโอโกลบบูลินที่สังเคราะห์โดยต่อมธัยรอยด์
• กรดอามิโนอะดิปิก (aminoadipic acid) พบในโปรตีนในข้าวโพด
• มีอีกอย่างน้อย 2 ตัวที่กำหนดรหัสโดย DNA ซึ่งเป็นวิธีที่ไม่ได้มาตรฐานดังนี้:
• ซีลีโนซิสตีอีน (Selenocysteine) ถูกใส่เข้าไปในโปรตีนบางตัวที่ UGA โคดอน, ซึ่งเป็นโคดอนสำหรับหยุด
• ไพร์โรไลซีน (Pyrrolysine) ถูกใช้โดย เมตทาโนเจน (methanogen) บางตัวใน เอนไซม์ ที่มันใช้สำหรับผลิตมีเทน มันถูกกำหนดรหัสให้เหมือน ซีลีโนซิสตีอีน แต่กับ UGA โคดอน แทน
• กรดอามิโนและอนุพันธ์ที่ไม่เป็นองค์ประกอบของโปรตีน แต่มีหน้าที่สำคัญทางชีวภาพอื่น เช่น
• กาบา (GABA)                    เป็นสารส่งสัญญาณประสาท
• อีพิเนปพริน (Epinephrine)  เป็นฮอร์โมนที่สร้างมาจากไทโรซีน
• เพนิซิลลามีน (Penicillamine) เป็นส่วนประกอบของเพนนิซิลิน
• ไกลซีน และ กลูตาเมต เป็นสารส่งผ่านประสาท (neurotransmitters)
• คาร์นิตีน (carnitine) ใช้ประโยชน์ในการขนย้าย ลิพิด ภายใน เซลล์
• ออร์นิทีน (ornithine)
• ซิตรูลลีน (citrulline)
• โฮโมซิสตีอิน (homocysteine)
• ไฮดรอกซิโพรลีน (hydroxyproline)
• ไฮดรอกซิไลซีน (hydroxylysine)
• ซาร์โคซีน (sarcosine)
• กรดอามิโนหลายตัวสามารถใช้สังเคราะห์โมเลกุลอื่นได้ เช่น:
• ทริปโตแฟน (tryptophan) เป็น สารตั้งต้น ของสารส่งผ่านประสาท เซอโรโทนิน (serotonin) ;
• ไกลซีน (glycine) เป็นหนึ่งใน ตัวทำปฏิกิริยา ในกระบวนการสังเคราะห์ พอร์ไฟริน (porphyrins) เช่น ฮีม (heme)
• กรดอามิโนอื่นที่มีในโปรตีนธรรมดาเกิดขึ้นโดย การปรับแต่งหลังทรานสเลชัน, (post-translational modification) คือปรับแต่งหลัง ทรานสเลชัน ใน การสังเคราะห์โปรตีน การปรับแต่งเหล่านี้บ่อยครั้งมีความสำคัญต่อหน้าที่ของโปรตีน เช่น
• โปรลีน (Proline) เป็นกรดโปรตีโนเจนิกอะมิโน เท่านั้นที่ หมู่ข้าง เป็นไซคลิก และเชื่อมต่อกับ หมู่ เอ-อะมิโน เกิดเป็นหมู่ทุติยภูมิอะมิโน เดิมทีโปรลีนถูกเข้าใจผิดเรียกเป็น กรดอิมิโน

กรดอามิโนมากกว่า 100 ชนิดพบในธรรมชาติบางตัวถูกตรวจพบได้ใน มีทีโอไรต์ (meteorite) โดยเฉพาะประเภทที่รู้จักกันในชื่อ คาร์บอนาซีอัลคอนไดรต์ (carbonaceous chondrite) จุลินทรีย์ และ พืช บางครั้งผลิตกรดอามิโนชนิดผิดปกติมากๆ ออกมา ซึ่งสามารถพบได้ใน ยาปฏิชีวนะ ประเภทเปปทีดิก เช่น นิซิน (nisin) หรือ อะลาเมตทิซิน (alamethicin) แลนไทโอนีน (Lanthionine) เป็นไดเมอร์ของอะลานีนที่เชื่อมกันด้วยพันธะแบบซัลไฟด์ซึ่งพบร่วมกับกรดอามิโน อิ่มตัว ในแลนติไบโอติก (lantibiotics-แอนติไบโอติกเปปไทด์ของ แหล่งกำเนิดจุลินทรีย์) 1-อะมิโนไซโคลโพรเพน-1-คาร์บอกซิลิก แอซิก (1-Aminocyclopropane-1-carboxylic acid-ACC) เป็นกรดอามิโนไซคลิกlic และเป็นผลผลิตระหว่างทางของการผลิต ฮอร์โมน พืช เอตทิลีน

กรดอามิโนจำเป็น

บางตัวใน 20 ตัวของกรดอะมิโนมาตรฐานเรียกว่า กรดอามิโนจำเป็น (essential amino acid) เพราะว่ามันไม่สามารถสังเคราะห์ ได้โดย ร่างกาย แต่ได้จาก สารประกอบ ผ่าน ปฏิกิริยาเคมี ซึ่งเราได้รับโดยการกินเข้าไป ใน มนุษย์ กรดอามิโนจำเป็นได้แก่

• ไลซีน (lysine)
• ลิวซีน (leucine)
• ไอโซลิวซีน (isoleucine)
• เมตไทโอนีน (methionine)
• ฟีนิลอะลานีน (phenylalanine)
• ทรีโอนีน (threonine)
• ทริปโตแฟน (tryptophan)
• วาลีน (valine)

ในเด็กมีเพิ่มอีก 2 ตัว ดังนี้

• ฮีสติดีน (histidine)
• อาร์จินีน (arginine)

คำว่า กรดอามิโนโซ่สาขา หมายถึงกรดอามิโนอะลิฟาติกซึ่งได้แก่: ลิวซีน, ไอโซลิวซีน และ วาลีน

ลักษณะทางโครงสร้าง

ไอโซเมอริซึม (Isomerism)

ยกเว้น ไกลซีน ซึ่งมีหมู่ฟังก์ชัน R = H กรดอะมิโนที่เกิดขึ้นเป็นไปได้ที่จะมี 2 ออพติคัล ไอโซเมอร์ เรียกว่า D และ L กรดอามิโน L จะแทนกรดอามิโนจำนวนมากมายที่พบใน โปรตีน กรดอามิโน D พบใน โปรตีน ที่ผลิตจากสิ่งมีชีวิตที่อาศัยอยู่ในทะเลชนิดพิเศษ เช่น หอยทากกรวย (cone snail) และพบเป็นส่วนประกอบจำนวนมากของ ผนังเซลล์ (cell wall) ของ แบคทีเรีย

ปฏิกิริยา (Reactions)

โปรตีนจะถูกสร้างโดยกระบวนการ พอลิเมอไรเซชัน ของกรดอามิโนโดย พันธะเปปไทด์ ในกระบวนการที่เรียกว่า ทรานสเลชัน (translation)




      H       O                       H      O
       |    //                          |    /
H2N-C-C                      H3N-C-C
       |    \                           |    \
       R     OH                      R       O






                 O      R2
                 ||      |
     H3N      C     CH     O
             \/     \/      \ /
            CH     NH     C
              |                 \
              R1                 O

การเกิดพันธะเปปไทด์
1. กรดอามิโน  ; 2, โครงสร้างzwitterion; 3, แสดงพันธะเปปไทด์ระหว่างกรดอามิโน 2 ตัว (ดูด้วย พันธะเคมี)